Crystal Structure of Wild Type Phosphoserine aminotransferase (PSAT) from E. histolytica
收藏Protein Data Bank Japan2025-09-17 更新2026-03-21 收录
下载链接:
https://pdbj.org/mine/summary/5yb0
下载链接
链接失效反馈官方服务:
资源简介:
Crystal Structure of Wild Type Phosphoserine aminotransferase (PSAT) from E. histolytica Descriptor: CHLORIDE ION, PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE, Phosphoserine aminotransferase Authors: Singh, R.K, Gourinath, S. Deposit date: 2017-09-02 Release date: 2018-10-31 Last modified: 2025-09-17 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.94 Å) Cite: N-terminal residues are crucial for quaternary structure and active site conformation for the phosphoserine aminotransferase from enteric human parasite E. histolytica. Int.J.Biol.Macromol., 132, 2019
溶组织内阿米巴(E. histolytica)野生型磷酸丝氨酸转氨酶(Phosphoserine aminotransferase, PSAT)的晶体结构。组分信息:氯离子(CHLORIDE ION)、5'-磷酸吡哆醛(PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE)、磷酸丝氨酸转氨酶。作者:Singh, R.K.、Gourinath, S.。提交日期:2017年9月2日;发布日期:2018年10月31日;最后修改日期:2025年9月17日。实验方法:X射线衍射(X-RAY DIFFRACTION),分辨率2.94埃(Å)。引用文献:针对人体肠道寄生虫溶组织内阿米巴的磷酸丝氨酸转氨酶,其N端残基对四级结构与活性位点构象至关重要,发表于《Int. J. Biol. Macromol.》,2019年,第132卷。
创建时间:
2017-09-02



