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T4 LYSOZYME MUTANT V103M

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Protein Data Bank Japan2024-02-07 更新2026-03-21 收录
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T4 LYSOZYME MUTANT V103M Descriptor: 2-HYDROXYETHYL DISULFIDE, CHLORIDE ION, LYSOZYME Authors: Gassner, N.C, Baase, W.A, Lindstrom, J.D, Lu, J, Matthews, B.W. Deposit date: 1999-08-20 Release date: 1999-11-10 Last modified: 2024-02-07 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.05 Å) Cite: Methionine and alanine substitutions show that the formation of wild-type-like structure in the carboxy-terminal domain of T4 lysozyme is a rate-limiting step in folding. Biochemistry, 38, 1999

T4溶菌酶(T4 LYSOZYME)突变体V103M 描述符:2-羟乙基二硫化物(2-HYDROXYETHYL DISULFIDE)、氯离子(Chloride Ion)、溶菌酶(LYSOZYME) 作者:Gassner, N.C.、Baase, W.A.、Lindstrom, J.D.、Lu, J.、Matthews, B.W. 存入日期:1999-08-20 发布日期:1999-11-10 最后修改日期:2024-02-07 实验方法:X射线衍射(X-RAY DIFFRACTION),分辨率2.05埃(Å) 引用文献:甲硫氨酸与丙氨酸取代实验证实,T4溶菌酶羧基末端结构域形成野生型类似结构是其折叠过程中的限速步骤。《生物化学(Biochemistry)》,第38卷,1999年
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