Neutron structure of human transthyretin (TTR) S52P mutant in complex with tafamidis at room temperature to 2A resolution (quasi-Laue)

Neutron structure of human transthyretin (TTR) S52P mutant in complex with tafamidis at room temperature to 2A resolution (quasi-Laue) Descriptor: 2-(3,5-dichlorophenyl)-1,3-benzoxazole-6-carboxylic acid, Transthyretin Authors: Yee, A.W, Moulin, M, Blakeley, M.P, Haertlein, M, Mitchell, E.P, Forsyth, V.T. Deposit date: 2018-01-09 Release date: 2019-01-02 Last modified: 2024-05-01 Method: NEUTRON DIFFRACTION (2 Å), X-RAY DIFFRACTION Cite: A molecular mechanism for transthyretin amyloidogenesis. Nat Commun, 10, 2019

室温下分辨率达2埃的、与他法米啶（tafamidis）结合的人转甲状腺素蛋白（transthyretin, TTR）S52P突变体的中子晶体结构（准劳厄衍射）。配体标识：2-(3,5-二氯苯基)-1,3-苯并恶唑-6-羧酸、转甲状腺素蛋白。作者：Yee, A.W.、Moulin, M.、Blakeley, M.P.、Haertlein, M.、Mitchell, E.P.、Forsyth, V.T.。提交日期：2018-01-09；发布日期：2019-01-02；最后修改日期：2024-05-01。实验方法：中子衍射（2 Å）、X射线衍射。引用文献：《转甲状腺素蛋白淀粉样生成的分子机制》（A molecular mechanism for transthyretin amyloidogenesis），《自然·通讯》（Nat Commun），10卷，2019年。