Structure of human transthyretin mutant A108V
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Structure of human transthyretin mutant A108V Descriptor: TRANSTHYRETIN Authors: Gallego, P, Varejao, N, Santanna, R, Saraiva, M.J, Ventura, S, Reverter, D. Deposit date: 2016-02-12 Release date: 2017-03-08 Last modified: 2024-05-08 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.3 Å) Cite: Cavity filling mutations at the thyroxine-binding site dramatically increase transthyretin stability and prevent its aggregation. Sci Rep, 7, 2017
人转甲状腺素蛋白（transthyretin）A108V突变体结构
数据集标识：转甲状腺素蛋白
作者：Gallego, P、Varejao, N、Santanna, R、Saraiva, M.J、Ventura, S、Reverter, D
提交日期：2016年2月12日
发布日期：2017年3月8日
最后更新日期：2024年5月8日
检测方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率1.3 Å
引用文献：甲状腺素结合位点的空腔填充突变可显著提升转甲状腺素蛋白稳定性并阻止其聚集。《科学报告》（Sci Rep），7卷，2017年
创建时间：
2016-02-12
