Neutron structure of the perdeuterated Toho-1 R274N R276N double mutant beta-lactamase
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Neutron structure of the perdeuterated Toho-1 R274N R276N double mutant beta-lactamase Descriptor: BETA-LACTAMSE TOHO-1 Authors: Tomanicek, S.J, Wang, K.K, Weiss, K.L, Blakeley, M.P, Cooper, J, Chen, Y, Coates, L. Deposit date: 2010-09-08 Release date: 2010-12-22 Last modified: 2024-05-08 Method: NEUTRON DIFFRACTION (2.1 Å) Cite: The Active Site Protonation States of Perdeuterated Toho-1 Beta-Lactamase Determined by Neutron Diffraction Support a Role for Glu166 as the General Base in Acylation. FEBS Lett., 585, 2011
全氘代Toho-1 R274N R276N双突变β-内酰胺酶（beta-lactamase）的中子结构
描述符：β-内酰胺酶TOHO-1
作者：Tomanicek, S.J、Wang, K.K、Weiss, K.L、Blakeley, M.P、Cooper, J、Chen, Y、Coates, L.
提交日期：2010年9月8日
发布日期：2010年12月22日
最后修改日期：2024年5月8日
研究方法：中子衍射（neutron diffraction）（分辨率2.1埃）
引用文献：《通过中子衍射解析全氘代Toho-1 β-内酰胺酶的活性位点质子状态，证实Glu166在酰化反应中充当通用碱》，《FEBS快报》，第585卷，2011年
创建时间：
2010-09-08
