Structure of an Archaeal fructose-1,6-bisphosphate aldolase with the catalytic Lys covalently bound to the carbinolamine intermediate of the substrate.

Structure of an Archaeal fructose-1,6-bisphosphate aldolase with the catalytic Lys covalently bound to the carbinolamine intermediate of the substrate. Descriptor: D-MANNITOL-1,6-DIPHOSPHATE, FRUCTOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE CLASS 1 Authors: Lorentzen, E, Siebers, B, Hensel, R, Pohl, E. Deposit date: 2011-03-14 Release date: 2011-04-27 Last modified: 2024-10-09 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.93 Å) Cite: Mechanism of the Schiff Base Forming Fructose-1,6-Bisphosphate Aldolase: Structural Analysis of Reaction Intermediates. Biochemistry, 44, 2005

古菌果糖-1,6-二磷酸醛缩酶的结构：其催化性赖氨酸共价结合于底物的甲醇胺中间体。描述符：D-甘露糖-1,6-二磷酸、1类果糖二磷酸醛缩酶。作者：Lorentzen, E、Siebers, B、Hensel, R、Pohl, E。提交日期：2011年3月14日。发布日期：2011年4月27日。最后修改日期：2024年10月9日。实验方法：X射线衍射（1.93埃）。引用文献：《希夫碱型果糖-1,6-二磷酸醛缩酶的作用机制：反应中间体的结构分析》，载于《生物化学（Biochemistry）》，第44卷，2005年。