IL12A binds IL12B

The Interleukin-12 heterodimer (IL-12) is formed by Interleukin-12 subunit alpha (IL12A, IL-12p35) and Interleukin-12 subunit beta (IL12B, IL-12p40) (Podlaski et al. 1992, Kobayashi et al. 1989, Stern et al.1990). Heterodimerization occurs due to charged residue interactions (Yoon et al. 2000) and is stabilized by disulfide bounding. <br>IL12 heterodimerization is believed to occur in the endoplasmic reticulum (ER) because inhibition of the enzyme Prolyl 4-hydroxylase subunit beta (P4HB), referred to in this article as Protein disulfide isomerase (PDI), by bacitracin causes IL-12 retention in the ER (Alloza & Vandenbroek 2005).

白细胞介素-12异源二聚体（IL-12）由白细胞介素-12亚基α（IL12A，IL-12p35）和白细胞介素-12亚基β（IL12B，IL-12p40）组成（Podlaski 等，1992年，Kobayashi 等，1989年，Stern 等，1990年）。异源二聚体的形成归因于带电残基之间的相互作用（Yoon 等，2000年），并由二硫键结合得以稳定。据信，IL12的异源二聚化发生在内质网（ER）中，因为抑制酶脯氨酰4-羟化酶亚基β（P4HB），本文中称为蛋白质二硫键异构酶（PDI），由杆菌肽引起，导致IL-12在内质网中的滞留（Alloza & Vandenbroek，2005年）。