IRF3 is phosphorylated by TBK1

IRF3 is activated through a two-step phosphorylation in the C-terminal domain mediated by TBK1 and/or IKKi, requiring Ser386 and/or Ser385- site 1; and a cluster of serine/threonine residues between Ser396 and Ser405- site 2 [Panne et al 2007]. Phosphorylated residues at site 2 (Ser396 - Ser405) alleviate autoinhibition to allow interaction with CBP (CREB-binding protein) and facilitate phosphorylation at site 1 (Ser385 or Ser386). Phosphorylation at site 1 is required for IRF3 dimerization.

IRF3通过C端结构域的TBK1和/或IKKi介导的两步磷酸化而被激活，此过程需Ser386和/或Ser385-位点的参与；此外，位于Ser396与Ser405-位点的丝氨酸/苏氨酸残基簇亦发挥作用[Panne等，2007]。位于位点2（Ser396-Ser405）的磷酸化残基可缓解自抑制，从而允许与CBP（CREB结合蛋白）相互作用，并促进位点1（Ser385或Ser386）的磷酸化。位点1的磷酸化对于IRF3的二聚化至关重要。

搜集汇总

背景与挑战

背景概述

该数据集描述了IRF3通过TBK1和/或IKKi介导的两步磷酸化过程被激活的机制，包括磷酸化位点（Ser386和/或Ser385-位点1；Ser396至Ser405-位点2）及其对IRF3二聚化和与CBP相互作用的影响。数据集还提供了相关的细胞区室信息和参考文献。