Association of p-S216-CDC25C with 14-3-3 proteins

CDC25C is phosphorylated by CHK1 at ser-216 (Blasina et al.,1999 ) resulting in both inhibition of the CDC25 phosphatase activity and creation of a 14-3-3 docking site (Peng et al., 1997). Association of 14-3-3 proteins with phosphorylated CDC25C (p-S216-CDC25C) is thought to result in retention of this complex within the cytoplasm (Dalal et al., 1999; Graves et al, 2001).

CDC25C蛋白在Ser-216位被CHK1磷酸化（Blasina 等，1999年），此过程不仅抑制了CDC25磷酸酶的活性，同时亦形成了14-3-3蛋白的结合位点（Peng 等，1997年）。14-3-3蛋白与磷酸化后的CDC25C（p-S216-CDC25C）的结合，被认为导致该复合物在细胞质内的滞留（Dalal 等，1999年；Graves 等，2001年）。