PKM dephosphorylates PEP to PYR

Cytosolic pyruvate kinase catalyzes the transfer of a high-energy phosphate from phosphoenolpyruvate to ADP, forming pyruvate and ATP. This reaction, an instance of substrate-level phosphorylation, is essentially irreversible under physiological conditions.<p>Four isozymes of human pyruvate kinase have been described, L, R, M1 and M2. Isozymes L and R are encoded by alternatively spliced transcripts of the PKLR gene; isozymes M1 and M2 are encoded by alternatively spliced transcripts of PKM2. In the body, L pyruvate kinase is found in liver (Tani et al. 1988), R in red blood cells (Kanno et al. 1991), M1 in muscle, heart and brain (Takenaka et al. 1991), and M2 in early fetal tissues and tumors (e.g., Lee et al. 2008). In all cases, the active form of the enzyme is a homotetramer, activated by fructose 1,6-bisphosphate (Valentini et al. 2002; Dombrauckas et al. 2005). Mutations in PKLR have been associated with hemolytic anemias (e.g., Zanella et al. 2005).

细胞质中的丙酮酸激酶催化将高能磷酸基团从磷酸烯醇丙酮酸转移至ADP，从而形成丙酮酸和三磷酸腺苷。该反应属于底物水平磷酸化的一种实例，在生理条件下基本不可逆。迄今为止，人类丙酮酸激酶已描述出四种同工酶，即L型、R型、M1型和M2型。同工酶L和R由PKLR基因的交替剪接转录本编码；同工酶M1和M2由PKM2基因的交替剪接转录本编码。在人体内，L型丙酮酸激酶存在于肝脏（Tani等，1988年），R型存在于红细胞（Kanno等，1991年），M1型存在于肌肉、心脏和大脑（Takenaka等，1991年），而M2型存在于早期胎儿组织和肿瘤中（例如，Lee等，2008年）。在所有情况下，酶的活性形式均为同源四聚体，由果糖1,6-二磷酸激活（Valentini等，2002年；Dombrauckas等，2005年）。PKLR基因中的突变与溶血性贫血有关（例如，Zanella等，2005年）。