Hemoglobin A binds O2, releasing H+ and CO2

The binding of oxygen (O2) to hemoglobin (HbA) decreases the affinity of HbA for protons (H+) bound at histidine residues and carbon dioxide (CO2) bound chemically as a carbamate at the N-terminus of the HbA (Ferguson and Roughton 1934, Kernohan & Roughton 1968, Klocke 1973, Morrow et al. 1973, Morrow et al. 1976, Tazawa et al. 1983, Kraan & Rispens 1985, Doyle et al. 1987, Mertzlufft & Brandt 1989, Kalhoff et al.1994, Dash & Bassingthwaighte 2010, reviewed in Jensen 2004). This property of HbA is known as the Haldane Effect and facilitates the exchange of CO2 for O2 in the lungs.

氧气（O2）与血红蛋白（HbA）的结合会降低HbA对结合于组氨酸残基的质子（H+）及化学上以氨基甲酸酯形式结合于HbA N端的二氧化碳（CO2）的亲和力（参见Ferguson和Roughton 1934年、Kernohan & Roughton 1968年、Klocke 1973年、Morrow等人1973年、Morrow等人1976年、Tazawa等人1983年、Kraan & Rispens 1985年、Doyle等人1987年、Mertzlufft & Brandt 1989年、Kalhoff等人1994年、Dash & Bassingthwaighte 2010年，Jensen 2004年综述）。血红蛋白（HbA）的这一特性被称为Haldane效应，并有助于在肺部实现二氧化碳与氧气的交换。