PRKDC phosphorylates DCLRE1C at DNA DSBs

PRKDC (DNA-PKcs) phosphorylates DCLRE1C (ARTEMIS) at least on serine residue S516, and this phosphorylation is necessary for the activation of DCLRE1C endonucleolytic activity (Ma et al. 2002, Ma et al. 2005, Soubeyrand et al. 2006) as it relieves an autoinhibitory conformation of DCLRE1C (Niewolik et al. 2006).

PRKDC（DNA-PKcs）至少在丝氨酸残基S516处磷酸化DCLRE1C（ARTEMIS），此磷酸化对于DCLRE1C内切核酸活性的激活至关重要（Ma等人，2002年，Ma等人，2005年，Soubeyrand等人，2006年），因为它能够解除DCLRE1C的自身抑制构象（Niewolik等人，2006年）。