IRSp53促进突触后致密区生物大分子复合物的组装，并且诱导微丝网络形成的研究

IRSp53在filopodia和lamellipodia这类富含肌动蛋白的细胞膜突起中负责耦合细胞膜与细胞骨架。该蛋白在兴奋性神经突触中高表达，对于突触的形成和可塑性至关重要，但具体功能机制并不清楚。本研究发现IRSp53与其互作蛋白PSD-95和Shank3之间的多价相互作用驱动了液夜相分离的发生。通过同时结合PSD-95和Shank3,IRSp53可以富集到体外重构的兴奋性突触后致密物（ePSD）中，连接ePSD核心层和外层支架蛋白。在cortical neuron中过表达破坏IRSp53/PSD-95互作的突变体会显著降低IRSp53在突触中的富集。体外重构的ePSD凝聚体通过IRSp53进一步介导肌动蛋白成束。在cortical neuron中，过表达破坏IRSp53与肌动蛋白的互作突变体会影响突触的形成与成熟。该研究为IRSp53在突触形成中的功能机制提供了全新见解。本数据集主要包括IRSp53与PSD支架蛋白通过相分离富集于体外重构的凝聚体中，并进一步促进肌动蛋白成束。

搜集汇总

背景与挑战

背景概述

该数据集聚焦于IRSp53蛋白在兴奋性突触后致密区（ePSD）中的作用机制，揭示其通过多价相互作用与PSD-95和Shank3驱动液-液相分离，从而富集于体外重构的ePSD凝聚体，并进一步介导肌动蛋白成束，影响突触形成与成熟。数据以pdf、ai、docx格式提供，共22个文件，包含实验数据和相关图像。