SESN1,2,3 bind overoxidized PRDX1

Sestrins (SESN1, SESN2 and likely SESN3) bind overoxidized PRDX1, in which the catalytic cysteine C52 has been converted to cysteine-sulfinic acid. Among all peroxiredoxins, PRDX1 is the most abundant member of the PRDX family. The major function is to protect cells against reactive oxygen species (ROS), thus impacting on cell proliferation and survival (Gong et al. 2015). While several reports state that sestrins reduce overoxidized PRDX1 to the catalytically active homodimer (Budanov et al. 2004, Papadia et al. 2008, Essler et al. 2009), there are conflicting reports claiming that sestrins do not possess cysteine sulfinyl reductase activity (Woo et al. 2009).

Sestrins（SESN1、SESN2及可能SESN3）与过氧化的PRDX1结合，其中催化半胱氨酸C52已被转化为半胱氨酸磺酸。在所有过氧化物酶中，PRDX1是PRDX家族中最丰富的成员。其主要功能是保护细胞免受活性氧（ROS）的侵害，从而影响细胞的增殖和存活（Gong等人，2015年）。尽管有报道称Sestrins能够将过氧化的PRDX1还原为催化活性的同源二聚体（Budanov等人，2004年，Papadia等人，2008年，Essler等人，2009年），但也有相互矛盾的报道声称Sestrins不具有半胱氨酸磺酰基还原酶活性（Woo等人，2009年）。

搜集汇总

背景与挑战

背景概述

该数据集描述了Sestrins（SESN1、SESN2和SESN3）与过氧化的PRDX1蛋白结合的事件，其中PRDX1的催化半胱氨酸C52被转化为半胱氨酸-亚磺酸。PRDX1是过氧化物氧化还原酶家族中最丰富的成员，主要功能是保护细胞免受活性氧（ROS）损伤，从而调控细胞增殖和存活。目前，关于Sestrins是否能还原过氧化的PRDX1存在科学争议，部分研究支持其还原活性，而其他报告则否定这一功能。