PSII核心磷酸酶晶体结构数据集

首次通过X-射线晶体学的方法解析了水稻来源的PBCP（OsPBCP）的1.47埃高分辨率三维结构。结构分析结果显示PBCP具有经典的PP2C家族磷酸酶的结构域以及三个额外的结构域（Motifs 1、2和3）。其中Motif 3是PBCP发挥最佳活性所必需的，可能参与选择性识别和结合底物蛋白的N末端多肽。通过将OsPBCP与多个处于不同催化状态的PP2C磷酸酶结构进行比较和分析，我们提出了PBCP催化PSII核心蛋白去磷酸化的分子机制模型（图5）。此外，PBCP的活性受半胱氨酸的氧化还原状态的调控，其中包括半胱氨酸残基末端巯基发生谷胱甘肽化修饰后所引起的位阻效应和变构调节两个方面因素。数据集大小约为5.73MB。