Dissociation of beta-catenin from Axin and association of beta catenin with phospho-(20 aa) APC in the detruction complex

The phosphorylation of the 20 aa repeats in APC results in an increase in affinity for beta-catenin (Ha et al., 2004, Xing et al., 2004; Liu et al., 2006). The binding site of phospho -(20 aa) APC on beta-catenin overlaps the binding site of Axin on beta catenin. In addition, phosphorylated APC prevents the association of Axin with beta-catenin (Ha et al., 2004, Xing et al., 2004). In this model, phosphorylated APC may compete with Axin for beta-catenin binding, resulting in dissociation of the Axin:beta-catenin interaction in the destruction complex (see Kimelman and Xu 2006).

APC中20个氨基酸重复序列的磷酸化作用导致其对β-连环蛋白的亲和力增强（Ha等人，2004年；Xing等人，2004年；Liu等人，2006年）。磷酸化APC在β-连环蛋白上的结合位点与Axin在β连环蛋白上的结合位点存在重叠。此外，磷酸化的APC可阻止Axin与β-连环蛋白的结合（Ha等人，2004年；Xing等人，2004年）。在本模型中，磷酸化的APC可能与Axin竞争β-连环蛋白的结合，从而导致破坏复合物中Axin:β-连环蛋白相互作用的解离（参见Kimelman和Xu，2006年）。