拟南芥鼠李糖基转移酶UGT89C1的x-射线成像数据集

糖基化是大多数分子的关键修饰，包括植物天然产物，例如类黄酮和异黄酮，可以提高天然产物的生物活性和生物利用度。确定了来自拟南芥的植物鼠李糖基转移酶 UGT89C1 的晶体结构，并且 UGT89C1 在与 UDP-b-L-鼠李糖和受体槲皮素的复合物中的结构揭示了该酶与其底物之间的详细相互作用。结构和突变分析表明，Asp356、His357、Pro147 和 Ile148 是糖供体识别和 UDP-b-L-鼠李糖特异性的关键残基。突变体 H357Q 表现出对 UDP-b-L-鼠李糖和 UDP-葡萄糖的活性。结构比较和诱变证实，His21 是作为催化碱基的关键残基，也是唯一参与催化的催化残基，因为 UGT89C1 缺乏在其他报道的 UGT 中高度保守并与催化碱基形成氢键的其他催化 Asp他的。 Ser124位于其他UGTs中催化Asp的相应位置，不能与His21形成氢键。诱变进一步表明Ser124在其催化中可能并不重要，这表明His21和受体可能形成受体-His二联体，而UGT89C1在催化中利用催化二联体而不是催化三联体。结构和诱变信息提供了对鼠李糖基转移酶底物特异性和鼠李糖基化机制的结构见解。