组胺受体分子模拟数据集

配体的精确识别机制对于开发能够高选择性调控特定受体的分子至关重要。在单胺类受体激活过程中，一个关键步骤是酸性残基D3.32与生物胺分子的氨基之间形成盐桥。尤其值得注意的是，在成功解析组胺H3受体与组胺复合物的电镜结构后，我们发现组胺在H3R配体口袋中的结合方式与在H1R和H2R中观察到的截然不同。具体来说，组胺的咪唑环在H3R中旋转了大约180°，导致其氨基与E5.46形成盐桥。为了更深入地验证H3R识别内源性组胺的独特分子机制，我们利用NAMD软件采用CHARM力场模拟了两种构象中配体组胺的动态变化。模拟尺度为200ns，数据集包含了模拟过程中的轨迹（dcd文件）和能量信息（log文件），数据集大小为4G。

搜集汇总

背景与挑战

背景概述

该数据集记录了组胺H3受体与内源性组胺配体的分子动力学模拟结果，使用NAMD软件和CHARMM力场进行了200纳秒的模拟，包含轨迹文件（dcd）和能量日志文件（log）。模拟旨在验证组胺在H3R中独特的结合机制，即其咪唑环旋转约180°后氨基与E5.46残基形成盐桥，这与在H1R和H2R中的结合模式显著不同。