PRMT3 transfers 3xCH3 from 3xAdoMet to RPS2

Protein arginine methyltransferase 3 (PRMT3) is a cytosolic enzyme that catalyzes the formation of omega-mono- or asymmetric dimethylarginine (Tang et al. 1998). It has a unique substrate binding N-terminal C2H2 Zn finger domain and a catalytic C-terminal domain that is homologous to other PRMTs (Zhang et al. 2000). PRMT3 associates with ribosomes in the cytosol, which contain its main in vivo substrate, the small ribosomal subunit Ribosomal protein S2 (RPS2). PRMT3 methylates arginines in the RG-rich N-terminal tail of RPS2 forming asymmetric dimethylarginines (Swiercz et al. 2005). Prmt3–null mice show developmental delay during embryogenesis and have embryos that are markedly smaller than wt , though size at birth is normal suggesting that PRMT3 loss can be compensated for in most cell types but may not be in under conditions that demand extremely fast protein synthesis (Swiercz et al. 2007).

蛋白质精氨酸甲基转移酶3（PRMT3）是一种细胞质酶，催化ω-单甲基精氨酸或非对称二甲基精氨酸（Tang等人，1998年）的形成。该酶具有独特的底物结合N端C2H2锌指结构域和与其它PRMTs同源的催化C端结构域（Zhang等人，2000年）。PRMT3与细胞质中的核糖体结合，其中含有其主要体内底物，即小核糖体亚基核糖体蛋白S2（RPS2）。PRMT3甲基化RPS2的RG富集的N端尾部精氨酸，形成非对称二甲基精氨酸（Swiercz等人，2005年）。Prmt3-基因敲除小鼠在胚胎发生期间表现出发育迟缓，其胚胎体积显著小于野生型，尽管出生时体积正常，这表明PRMT3的缺失在大多数细胞类型中可以得到补偿，但在需要极快蛋白质合成的条件下可能不行（Swiercz等人，2007年）。