EPM2A dimer dephosphorylates phosphoglycogen-GYG2

EPM2A (laforin), associated with PPP1R3C (protein phosphatase 1 regulatory subunit 3C, PTG) and phosphoglycogen-GYG2 in a cytosolic glycogen particle, catalyzes the dephosphorylation of phosphoglycogen (Tagliabracci et al. 2007). This reaction is inferred from the activity of EPM2A on phosphoglycogen-GYG1, and from the fact that in the absence of normal EPM2A activity, abnormally phosphorylated forms of both glycogen-GYG1 and glycogen-GYG2 accumulate in cells. The catalytically active form of EPM2A has been shown to be a homodimer (Raththagala et al. 2015; Sankhala et al. 2015).

EPM2A（拉福林蛋白），与PPP1R3C（蛋白磷酸酶1调节亚基3C，PTG）及细胞质中糖原颗粒的磷酸糖原-GYG2相关联，催化磷酸糖原的去磷酸化反应（Tagliabracci等人，2007年）。此反应推断自EPM2A对磷酸糖原-GYG1的作用活性，以及在没有正常EPM2A活性存在的情况下，糖原-GYG1和糖原-GYG2的异常磷酸化形式在细胞中积累的实际情况。研究表明，EPM2A的催化活性形式为同源二聚体（Raththagala等人，2015年；Sankhala等人，2015年）。