p-S MAPKAPK5 phosphorylates HSPB1

HSBP1, also known as HSP27, is small actin-binding protein with roles in cytoskeletal regulation as well as other processes. HSBP1 is a substrate for MAPKAPK5 both in vitro and in vivo, and phosphorylation of serine residues stimulates forskolin-induced F-actin rearrangements (Sun et al, 2007; Tak et al, 2007; Gerits et al, 2007; New et al, 1998; Seternes et al, 2004; Kostenko et al, 2009a; Kostenko et al, 2009b; Kostenko et al, 2011a; reviewed in Kostenko et al, 2011b; Kostenko et al, 2012). There are divergent reports about the physiological relevance of HSBP1 phosphorylation on actin polymeriztion and cell motility (Lavoie et al, 1995; Lamalice et al, 2007; Katsogiannou et al, 2014; Rousseau et al, 2000; Doshi et al, 2010; Stohr et al, 2012). Actin cytoskeletal rearrangements through the MAPK4 pathway are controlled in part by the IGF2BP1-mediated downregulation of MAPK4 translation which abrogates MAPKAPK5 activity and HSBP1 phosphorylation (Stohr et al, 2012).

HSBP1，亦称HSP27，是一种小型的肌动蛋白结合蛋白，其在细胞骨架调节及其他生物过程中发挥着重要作用。HSBP1在体外及体内均为MAPKAPK5的底物，丝氨酸残基的磷酸化可刺激 forskolin诱导的F-肌动蛋白重排（Sun等人，2007；Tak等人，2007；Gerits等人，2007；New等人，1998；Seternes等人，2004；Kostenko等人，2009a；Kostenko等人，2009b；Kostenko等人，2011a；详见Kostenko等人，2011b；Kostenko等人，2012综述）。关于HSBP1磷酸化对肌动蛋白聚合和细胞运动生理相关性的报道存在分歧（Lavoie等人，1995；Lamalice等人，2007；Katsogiannou等人，2014；Rousseau等人，2000；Doshi等人，2010；Stohr等人，2012）。通过MAPK4途径，肌动蛋白细胞骨架的重排部分受IGF2BP1介导的MAPK4翻译下调所控制，这消除了MAPKAPK5的活性和HSBP1的磷酸化（Stohr等人，2012）。