LONP1 binds mitochondrial inner membrane proteins

LONP1 binds a substrate protein in an ATP-independent manner and then degrades the the substrate protein using an ATP-dependent mechanism in which ATP hydrolysis translocates the substrate protein to the protease active site (Ambro et al. 2014, Shin et al. 2021, Mohammed et al. 2022). The binding of proteins to LONP1 can allosterically stimulate its ATPase activity (inferred from bacterial Lon proteases in Waxman et al. 1986, Lin et al. 2016). LONP1 binds, unfolds, and degrades several mitochondrial inner membrane proteins (Ondrovicova et al. 2005, Lee et al. 2021), including the mitochondrial processing peptidase subunit PMPCA (Ondrovicova et al. 2005).

LONP1 以ATP非依赖性方式结合底物蛋白，随后通过依赖ATP的机制降解底物蛋白，其中ATP的水解将底物蛋白转运至蛋白酶活性位点（参见 Ambro 等人于 2014 年，Shin 等人于 2021 年，Mohammed 等人于 2022 年的研究）。蛋白质与 LONP1 的结合能够通过变构效应激发其 ATP 酶活性（根据 Waxman 等人于 1986 年，Lin 等人于 2016 年对细菌 Lon 蛋白酶的研究推断）。LONP1 能够结合、展开并降解多种线粒体内膜蛋白（参见 Ondrovicova 等人于 2005 年，Lee 等人于 2021 年的研究），包括线粒体加工肽酶亚基 PMPCA（参见 Ondrovicova 等人于 2005 年的研究）。