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拥挤环境对蛋白质动态结构的调控

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国家基础学科公共科学数据中心2024-03-05 收录
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https://www.nbsdc.cn/general/dataDetail?id=64edc63ebb16e07753c34235&type=1
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资源简介:
该数据面向研究原位、细胞环境对蛋白质机器动态结构的影响。该研究以磷酸转移酶I的N端结构域(EIN)与组氨酸载体蛋白(HPr)的复合体作为研究对象,研究了蛋白质复合体在聚合物Ficoll-70和蛋白质拥挤剂牛血清蛋白(BSA)条件下的结构和动态变化。该数据集包括蛋白质在不同条件下的核磁共振数据,在稀溶液下的小角X射线散射数据以及在拥挤环境下的小角中子散射数据。其中,核磁共振数据在中国科学院精密测量科学与技术创新研究院武汉磁共振中心和北京大学核磁共振中心的高场核磁共振谱仪上采集,主要记录了蛋白在不同环境(稀溶液和拥挤剂)条件下的弛豫数据。小角X射线散射数据在国家蛋白质中心-上海同步辐射光源BL19U2线站采集,主要记录了蛋白在稀溶液条件下的小角散射数据。小角中子散射数据在中国散裂中子源采集,主要记录了蛋白在两种拥挤剂条件下的小角散射数据,数据量约为100MB

This dataset is targeted at investigating the effects of in situ, cellular environments on the dynamic structures of protein machines. This study takes the complex of the N-terminal domain of phosphotransferase I (EIN) and the histidine carrier protein (HPr) as the research subject, and investigates the structural and dynamic changes of the protein complex under the conditions of the polymer Ficoll-70 and the protein crowding agent bovine serum albumin (BSA). This dataset includes nuclear magnetic resonance (NMR) data of proteins under different conditions, small-angle X-ray scattering (SAXS) data in dilute solution, and small-angle neutron scattering (SANS) data under crowded environments. Specifically, the NMR data were collected on high-field NMR spectrometers at the Wuhan Magnetic Resonance Center of the Innovation Academy for Precision Measurement Science and Technology, Chinese Academy of Sciences, and the NMR Center of Peking University, mainly recording the relaxation data of proteins under different environments (dilute solution and crowding agents). The small-angle X-ray scattering data were collected at the BL19U2 beamline of the National Protein Science Center (Shanghai) - Shanghai Synchrotron Radiation Facility, mainly recording the small-angle scattering data of proteins under dilute solution conditions. The small-angle neutron scattering data were collected at the China Spallation Neutron Source, mainly recording the small-angle scattering data of proteins under the two crowding agent conditions, with a total data volume of approximately 100 MB.
提供机构:
中国科学院精密测量科学与技术创新研究院
AI搜集汇总
数据集介绍
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背景与挑战
背景概述
该数据集聚焦于研究拥挤环境(如聚合物和蛋白质拥挤剂)对蛋白质复合体动态结构的影响,以EIN-HPr复合体为模型,提供了核磁共振、小角X射线散射和小角中子散射等多模态实验数据。数据集包含约100MB的206个文件,涵盖稀溶液和拥挤条件下的结构变化信息,支持蛋白质机器原位结构研究的整合方法学。数据来源于国家重点研发计划项目,由中国科学院精密测量科学与技术创新研究院于2023年发布,适用于分子生物物理学和波谱分析领域的研究。
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