Thioredoxin fold as a Homodimerization Module in the Putative Chaperone ERp29: NMR Structures of the Domains and Experimental Model of the 51 kDa Dimer
收藏doi.org2001-08-08 更新2025-03-23 收录
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https://doi.org/10.13018/BMR4920
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Biological Magnetic Resonance Bank Entry 4920: Thioredoxin fold as a Homodimerization Module in the Putative Chaperone ERp29: NMR Structures of the Domains and Experimental Model of the 51 kDa Dimer
生物磁共振数据库条目 4920：硫氧还蛋白折叠作为潜在的伴侣蛋白 ERp29 中的同源二聚化模块：域的核磁共振结构和 51 kDa 二聚体的实验模型
提供机构：
Biological Magnetic Resonance Data Bank
