双磷酸化修饰的泛素蛋白动态结构

该研究数据主要面向研究翻译后修饰对蛋白质动态结构的调控作用，我们整合体外与细胞内质谱分析，溶液核磁共振技术，确定了PINK1激酶可以同时磷酸化泛素蛋白的S65和T66两个氨基酸发生双磷酸化修饰，并证明了双磷酸化修饰能让泛素蛋白对pH值的相应更加敏感。该数据集包括泛素蛋白在体外和细胞内的质谱数据以及泛素蛋白在体外溶液状态下的核磁共振数据。其中，质谱数据在中国科学院大连化学物理研究所的质谱谱仪上采集，主要记录了泛素蛋白的分子量，氨基酸修饰等特性。核磁共振数据在中国科学院精密测量科学与技术创新研究院武汉磁共振中心的600MHZ核磁共振谱仪数据上采集，主要记录了泛素蛋白在磷酸化修饰以后的核磁共振谱图，数据量约为10MB

搜集汇总

背景与挑战

背景概述

该数据集聚焦于双磷酸化修饰对泛素蛋白动态结构的影响，通过整合质谱和核磁共振技术，揭示了PINK1激酶可同时磷酸化S65和T66位点，并增强泛素蛋白对pH值的敏感性。数据集包含体外和细胞内的质谱数据以及溶液核磁共振谱图，总数据量约为10MB。