热休克因子1温度依赖性相分离的分子机制

数据集2019YFA0508403-005包含热休克因子1温度依赖性相分离的分子机理课题的研究数据。热休克应答反应（HSR）普遍存在于各种细胞中，在高温胁迫时维持蛋白质稳态来抵御环境。热休克因子1（HSF1）在热休克反应中起中心调节作用，它促进各种调控因子的转录，帮助维持细胞内环境的稳态。HSF1的活性也和多种癌症和神经退行性疾病密切相关。因此探究HSF1的激活过程对于了解热休克反应和疾病发生至关重要。关于HSF1的胞内功能和结构研究已有报道，然而HSF1热感知效应的原理仍然未被揭示。本课题将HSF1作为研究对象，探索HSF1相分离与温度的关联。本课题采用生物化学，生物核磁共振和粗粒化模拟相结合的方法，从残基水平揭示了HSF1温度依赖性相分离的分子机制。HSF1表现出低临界溶液温度（LCST）相分离行为，这一特点为探究HSF1的激活机制提供了新的思路。通过核磁共振滴定实验，本课题揭示了驱动HSF1相分离发生的核心区域，并且在残基水平上展示了蛋白分子间相互作用随温度变化的细节。粗粒化模拟给出了HSF1在不同温度下的分子间接触界面图。多物种序列比对和氨基酸片段交换实验表明，温度依赖性的HSF1相分离行为具有物种间的区别，并且与生理学功能高度相关，可能影响动物生理温度的调控。本课题全面分析了HSF1的相分离机制，为研究相分离的温度传感器效应提供了全新的视角。本数据集包括一个核磁共振原始文件夹；一个小角散射结果文件夹；一个图像文件夹；一个excel原始数据文件；一个研究论文word文件；一个数据说明word文件，共3.96GB。