建立适用于ssDNP 研究的酶催化模型的相关数据

膜内菱形蛋白酶催化膜内底物肽键的水解，在原核细胞和真核细胞的生理过程中起着至关重要的作用。虽然菱形蛋白酶的多种结构已经被解析，但由于缺乏天然的跨膜底物，对其催化机制的全面理解仍然难以捉摸。本研究采用固体核磁共振（ssNMR）技术研究了产自普罗维登氏菌（Providenciastuartii）的天然菱形蛋白酶底物PsTatA在脂质层中的构象特征和动力学行为。二级化学位移表明PsTatA的N端在脂质层内延伸状态，这与先前假设的α-螺旋构象相反。此外，我们观察到多端构象容易受到脂质成分的调节，而底物的动力学受到膜厚度的影响。菱形蛋白酶的引入并没有直接改变底物的结构构型，而是通过调节局部膜环境选择性地稳定了特定的构象。这一发现为脂质环境中磷脂蛋白酶及其底物之间错综复杂的相互作用提供了新的线索。