大肠杆菌的乙酰羟酸合酶AHAS全酶x-射线成像数据集

乙酰羟酸合酶 (AHAS) 全酶催化支链氨基酸生物合成的第一步，对植物和细菌至关重要。 它由一个调节亚基（RSU）和一个催化亚基（CSU）组成。 AHAS 全酶的变构机制几十年来一直难以捉摸。 在这里，我们确定了 AHAS 全酶的晶体结构，揭示了 A2B2 模式下 RSU 和 CSU 之间的关联。 结合突变研究的结构分析表明，RSU 二聚体与 CSU 二聚体形成广泛的相互作用，其中 R32 和 D120 之间的保守盐桥可作为打开 CSU 激活环的触发器，导致激活 由 RSU 授予 CSU。 我们的研究揭示了AHAS全酶的激活机制。

Acetohydroxyacid synthase (AHAS) holoenzyme catalyzes the first step in the biosynthesis of branched-chain amino acids, and is indispensable for both plants and bacteria. It comprises a regulatory subunit (RSU) and a catalytic subunit (CSU). The allosteric mechanism of the AHAS holoenzyme has remained elusive for decades. Here, we determined the crystal structure of the AHAS holoenzyme, uncovering the assembly between RSU and CSU in an A₂B₂ stoichiometry. Structural analysis combined with mutagenesis studies reveals that the RSU dimer forms extensive interactions with the CSU dimer, wherein the conserved salt bridge between residues R32 and D120 acts as a trigger to open the activation loop of CSU, thereby mediating the activation of CSU by RSU. Our study elucidates the activation mechanism of the AHAS holoenzyme.

搜集汇总

背景与挑战

背景概述

该数据集包含大肠杆菌乙酰羟酸合酶（AHAS）全酶的X射线成像数据，用于研究其晶体结构和激活机制。数据集通过揭示A2B2模式下调节亚基与催化亚基的关联，以及保守盐桥触发激活环的机制，阐明了AHAS全酶的变构激活过程。数据规模较小（8.93MB，4个文件），由南开大学创建，属于国家重点研发计划项目的一部分。