STRUCTURAL DETERMINATION OF THE A50T:S279G:S280K:V281K:K282E:H283N VARIANT OF CITRATE SYNTHASE FROM E. COLI COMPLEXED WITH oxaloacetate
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STRUCTURAL DETERMINATION OF THE A50T:S279G:S280K:V281K:K282E:H283N VARIANT OF CITRATE SYNTHASE FROM E. COLI COMPLEXED WITH oxaloacetate Descriptor: Citrate synthase, OXALOACETATE ION, SULFATE ION Authors: Maurus, R, Brayer, G.D. Deposit date: 2013-02-18 Release date: 2013-07-17 Last modified: 2023-09-20 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.1 Å) Cite: Enzyme-substrate complexes of allosteric citrate synthase: Evidence for a novel intermediate in substrate binding. Biochim.Biophys.Acta, 1834, 2013
大肠杆菌来源柠檬酸合酶（citrate synthase）A50T:S279G:S280K:V281K:K282E:H283N突变体与草酰乙酸（oxaloacetate）结合复合物的结构测定
描述：柠檬酸合酶、草酰乙酸根离子、硫酸根离子
作者：Maurus R、Brayer G.D.
提交日期：2013年2月18日
发布日期：2013年7月17日
最后修改日期：2023年9月20日
实验方法：X射线衍射（分辨率2.1 Å）
引用：变构柠檬酸合酶的酶-底物复合物：底物结合过程中新型中间体的证据。Biochim.Biophys.Acta，1834卷，2013年
创建时间：
2013-02-18
