An unprecedented NADPH domain conformation in Lysine Monooxygenase NbtG from Nocardia farcinica

An unprecedented NADPH domain conformation in Lysine Monooxygenase NbtG from Nocardia farcinica Descriptor: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE, L-LYS MONOOXYGENASE Authors: Binda, C, Robinson, R, Keul, N, Rodriguez, P, Robinson, H.H, Mattevi, A, Sobrado, P. Deposit date: 2014-11-24 Release date: 2015-04-01 Last modified: 2024-05-08 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.4 Å) Cite: An Unprecedented Nadph Domain Conformation in Lysine Monooxygenase Nbtg Provides Insights Into Uncoupling of Oxygen Consumption from Substrate Hydroxylation. J.Biol.Chem., 290, 2015来自鼻疽诺卡菌（Nocardia farcinica）的赖氨酸单加氧酶（Lysine Monooxygenase）NbtG具有前所未有的烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADPH）结构域构象。描述符：黄素腺嘌呤二核苷酸（FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE）、L-赖氨酸单加氧酶（L-LYS MONOOXYGENASE）。作者：Binda, C、Robinson, R、Keul, N、Rodriguez, P、Robinson, H.H、Mattevi, A、Sobrado, P。沉积日期：2014年11月24日；发布日期：2015年4月1日；最后修改日期：2024年5月8日。实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率2.4埃（Å）。引用文献：《赖氨酸单加氧酶NbtG中前所未有的烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸结构域构象为氧消耗与底物羟化的解偶联机制提供新见解》，刊载于《生物化学杂志（J.Biol.Chem.）》，2015年，第290卷。