Crystal structure of ligand-binding domain of Pseudomonas fluorescens chemoreceptor CtaA in complex with L-leucine

Protein Data Bank Japan2023-10-11 更新2026-03-21 收录

蛋白质-配体复合物结构

细菌趋化受体

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Crystal structure of ligand-binding domain of Pseudomonas fluorescens chemoreceptor CtaA in complex with L-leucine Descriptor: LEUCINE, Putative methyl-accepting chemotaxis protein Authors: Ud-Din, I.A, Khan, M.F, Roujeinikova, A. Deposit date: 2019-07-29 Release date: 2020-03-18 Last modified: 2023-10-11 Method: X-RAY DIFFRACTION (2 Å) Cite: Broad Specificity of Amino Acid Chemoreceptor CtaA ofPseudomonas fluorescensIs Afforded by Plasticity of Its Amphipathic Ligand-Binding Pocket. Mol.Plant Microbe Interact., 33, 2020

荧光假单胞菌（Pseudomonas fluorescens）趋化受体CtaA的配体结合结构域与L-亮氨酸形成复合物的晶体结构描述项：配体为亮氨酸，该蛋白为推定的甲基接受趋化蛋白作者：Ud-Din, I.A、Khan, M.F、Roujeinikova, A. 提交日期：2019-07-29 发布日期：2020-03-18 最后修改日期：2023-10-11 实验方法：X射线衍射（分辨率2 Å）引用：《荧光假单胞菌氨基酸趋化受体CtaA的广谱特异性由其两亲性配体结合口袋的可塑性所赋予》，《分子-植物微生物互作》（*Mol. Plant Microbe Interact.*），第33卷，2020年

创建时间：

2019-07-29

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