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Structural studies of Phe256Trp of human salivary alpha-amylase: implications for the role of a conserved water molecule and its associated chain in enzyme activity

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Protein Data Bank Japan2024-11-06 更新2026-03-21 收录
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Structural studies of Phe256Trp of human salivary alpha-amylase: implications for the role of a conserved water molecule and its associated chain in enzyme activity Descriptor: Alpha-amylase, salivary, CALCIUM ION, ... Authors: Ramasubbu, N. Deposit date: 2003-08-04 Release date: 2004-03-16 Last modified: 2024-11-06 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.07 Å) Cite: Structural studies of a Phe256Trp mutant of human salivary alpha-amylase: implications for the role of a conserved water molecule in enzyme activity Arch.Biochem.Biophys., 421, 2004

人唾液α-淀粉酶(alpha-amylase)Phe256Trp突变体的结构研究:保守水分子及其相关链在酶活性中的作用意义 描述符:唾液α-淀粉酶(alpha-amylase)、钙离子(CALCIUM ION)等 作者:拉马苏布(Ramasubbu, N.) 提交日期:2003年8月4日 发布日期:2004年3月16日 最后修改日期:2024年11月6日 实验方法:X射线衍射(X-RAY DIFFRACTION),分辨率2.07埃(Å) 引用文献:《人唾液α-淀粉酶Phe256Trp突变体的结构研究:保守水分子在酶活性中的作用意义》,发表于《Archives of Biochemistry and Biophysics》(Arch.Biochem.Biophys.),第421卷,2004年
创建时间:
2003-08-04
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