Functional and structural insights into the unusual oxyanion hole-like geometry in macrolactin acyltransferase selective for dicarboxylic acyl donors
收藏资源简介：
Functional and structural insights into the unusual oxyanion hole-like geometry in macrolactin acyltransferase selective for dicarboxylic acyl donors Descriptor: Putative beta-lactamase, SULFATE ION Authors: Xiao, F, Sheng, D, Feng, Y, Li, W. Deposit date: 2019-07-22 Release date: 2020-07-29 Last modified: 2023-11-22 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.68 Å) Cite: Structural Basis of Specificity for Carboxyl-Terminated Acyl Donors in a Bacterial Acyltransferase. J.Am.Chem.Soc., 142, 2020
针对选择性结合二羧酸酰基供体的大环内酯酰基转移酶（macrolactin acyltransferase）中罕见的类氧阴离子孔（oxyanion hole）几何结构的功能与结构研究 描述符：推定的β-内酰胺酶（putative beta-lactamase）、硫酸根离子（SULFATE ION） 作者：Xiao, F、Sheng, D、Feng, Y、Li, W. 沉积日期：2019-07-22 发布日期：2020-07-29 最后修改日期：2023-11-22 实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION，分辨率1.68 Å） 引用文献：《细菌酰基转移酶对羧基封端酰基供体的特异性结构基础》，《美国化学会志》，142卷，2020年
