Structural basis of GABARAP-mediated GABAA receptor trafficking and functions on GABAergic synaptic transmission

本文表明GABARAP/GABARAP1直接结合到GABAARγ2亚单位中一个以前未被重视的区域。我们证明GABARAP通过促进其运输途径而不是阻断受体内吞来稳定GABAARs。GABARAP-γ2-GABAAR的晶体结构揭示了复合物形成的机制。我们提供证据表明，γ2-GABAAR的磷酸化差异性调节受体与GABARAP和网格蛋白接头蛋白AP2的结合。最后，我们证明GABA能突触电流在GABARAP-GABAAR复合物形成的特异性阻断下减少。总之，我们的结果表明GABA RAP/GABA RAPL1，而不是Atg8家族蛋白的其他成员，通过调节受体的运输来特异性调节GABAARs的突触定位。