Resting state structure of the OMPD-domain of human UMPS variant (K314AcK) at 1.2 Angstroms resolution

Resting state structure of the OMPD-domain of human UMPS variant (K314AcK) at 1.2 Angstroms resolution Descriptor: SULFATE ION, Uridine 5'-monophosphate synthase Authors: Tittmann, K, Rindfleisch, S, Krull, M. Deposit date: 2020-07-29 Release date: 2022-02-23 Last modified: 2024-10-09 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.2 Å) Cite: Ground-state destabilization by electrostatic repulsion is not a driving force in orotidine-5-monophosphate decarboxylase catalysis Nat Catal, 5, 2022分辨率1.2埃的人类尿苷5'-单磷酸合酶（Uridine 5'-monophosphate synthase，UMPS）变体（K314AcK）的OMPD结构域静息态结构 数据集描述项：硫酸根离子、尿苷5'-单磷酸合酶 作者：Tittmann K、Rindfleisch S、Krull M 提交日期：2020年7月29日 发布日期：2022年2月23日 最后更新：2024年10月9日 实验方法：X射线衍射（1.2埃） 引用文献：《静电排斥介导的基态去稳定化并非乳清苷5'-单磷酸脱羧酶催化的驱动力》，《自然·催化》（Nat Catal），第5卷，2022年