STRUCTURE AND MECHANISM OF ACTION OF ISOPENTENYLPYROPHOSPHATE-DIMETHYLALLYLPYROPHOSPHATE ISOMERASE: COMPLEX WITH NIPP
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STRUCTURE AND MECHANISM OF ACTION OF ISOPENTENYLPYROPHOSPHATE-DIMETHYLALLYLPYROPHOSPHATE ISOMERASE: COMPLEX WITH NIPP Descriptor: 2-DIMETHYLAMINO-ETHYL-DIPHOSPHATE, ISOPENTENYL-DIPHOSPHATE DELTA-ISOMERASE, MAGNESIUM ION, ... Authors: Wouters, J. Deposit date: 2002-12-16 Release date: 2003-06-24 Last modified: 2023-08-16 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.96 Å) Cite: Catalytic Mechanism of Escherichia coli Isopentenyl Diphosphate Isomerase Involves Cys-67, Glu-116, and Tyr-104 as Suggested by Crystal Structures of Complexes with Transition State Analogues and Irreversible Inhibitors J.Biol.Chem., 278, 2003
异戊烯基焦磷酸-二甲基烯丙基焦磷酸异构酶与NIPP复合物的结构及作用机制 描述符：2-二甲氨基乙基二磷酸（2-Dimethylamino-ethyl-diphosphate）、异戊烯基二磷酸Δ异构酶（Isopentenyl-Diphosphate Delta-Isomerase）、镁离子（Magnesium Ion）等 作者：Wouters, J. 提交日期：2002年12月16日 发布日期：2003年6月24日 最后修改日期：2023年8月16日 实验方法：X射线衍射（1.96 Å） 引用文献：《大肠杆菌异戊烯基二磷酸异构酶的催化机制——基于过渡态类似物与不可逆抑制剂复合物的晶体结构提出Cys-67、Glu-116及Tyr-104参与催化》，《J.Biol.Chem.》，第278卷，2003年
