T-To-T(High) quaternary transitions in human hemoglobin: betaY35F oxy (2MM IHP, 20% PEG) (1 test set)

Protein Data Bank Japan2026-08-12 更新2026-03-21 收录

血红蛋白变构机制

蛋白质结构解析

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T-To-T(High) quaternary transitions in human hemoglobin: betaY35F oxy (2MM IHP, 20% PEG) (1 test set) Descriptor: Hemoglobin alpha chain, Hemoglobin beta chain, OXYGEN MOLECULE, ... Authors: Kavanaugh, J.S, Rogers, P.H, Arnone, A. Deposit date: 2004-12-27 Release date: 2005-01-04 Last modified: 2026-08-12 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.8 Å) Cite: Crystallographic evidence for a new ensemble of ligand-induced allosteric transitions in hemoglobin: the T-to-T(high) quaternary transitions. Biochemistry, 44, 2005

人血红蛋白的T-To-T(High)四级结构转变（quaternary transitions）：betaY35F氧合形式（2MM IHP、20%聚乙二醇(PEG)）（1个测试集）描述项：血红蛋白α链、血红蛋白β链、氧分子，…… 作者：Kavanaugh, J.S.、Rogers, P.H.、Arnone, A. 存档日期：2004年12月27日发布日期：2005年1月4日最后修改日期：2023年8月23日实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION）（1.8埃）引用文献：《血红蛋白中配体诱导的变构转变（ligand-induced allosteric transitions）新集合体的晶体学证据：T-To-T(High)四级结构转变》，《生物化学（Biochemistry）》，第44卷，2005年

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2004-12-27

T-To-T(High) quaternary transitions in human hemoglobin: betaY35F oxy (2MM IHP, 20% PEG) (1 test set)

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