The Carbonic anhydrase from Thermovibrio ammonificans reveals an interesting intermolecular disulfide contributing to increasing thermal stability of this enzyme
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The Carbonic anhydrase from Thermovibrio ammonificans reveals an interesting intermolecular disulfide contributing to increasing thermal stability of this enzyme Descriptor: CARBONATE DEHYDRATASE, CHLORIDE ION, ZINC ION Authors: James, P, Isupov, M, Sayer, C, Berg, S, Lioliou, M, Kotlar, H, Littlechild, J. Deposit date: 2013-08-27 Release date: 2014-09-10 Last modified: 2024-11-06 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.69 Å) Cite: The Structure of a Tetrameric [Alpha]-Carbonic Anhydrase from Thermovibrio Ammonificans Reveals a Core Formed Around Intermolecular Disulfides that Contribute to its Thermostability Acta Crystallogr.,Sect.D, 70, 2014
来自嗜热氨杆菌（Thermovibrio ammonificans）的碳酸酐酶（Carbonic anhydrase）存在一种值得关注的分子间二硫键，该结构有助于提升该酶的热稳定性。
数据集标识：碳酸酐酶（CARBONATE DEHYDRATASE）、氯离子（CHLORIDE ION）、锌离子（ZINC ION）
作者：James P、Isupov M、Sayer C、Berg S、Lioliou M、Kotlar H、Littlechild J
存档日期：2013年8月27日
发布日期：2014年9月10日
最后更新日期：2024年11月6日
实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率1.69埃
引用文献：《嗜热氨杆菌来源的四聚体[α]-碳酸酐酶结构揭示以分子间二硫键为核心的热稳定机制》，发表于《Acta Crystallogr.,Sect.D》，2014年，第70卷
创建时间：
2013-08-27
