THREONINE 204 OF THE CHAPERONE PROTEIN HSC70 INFLUENCES THE STRUCTURE OF THE ACTIVE SITE BUT IS NOT ESSENTIAL FOR ATP HYDROLYSIS
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THREONINE 204 OF THE CHAPERONE PROTEIN HSC70 INFLUENCES THE STRUCTURE OF THE ACTIVE SITE BUT IS NOT ESSENTIAL FOR ATP HYDROLYSIS Descriptor: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE, HEAT-SHOCK COGNATE 70 KD PROTEIN, MAGNESIUM ION Authors: O'Brien, M.C, Mckay, D.B. Deposit date: 1993-08-09 Release date: 1993-10-31 Last modified: 2024-02-07 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.43 Å) Cite: Threonine 204 of the chaperone protein Hsc70 influences the structure of the active site, but is not essential for ATP hydrolysis. J.Biol.Chem., 268, 1993
分子伴侣蛋白HSC70的苏氨酸204位点影响活性中心结构，但并非ATP水解所必需
描述项：腺苷-5'-二磷酸（ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE）、热激同源70 kDa蛋白（HEAT-SHOCK COGNATE 70 KD PROTEIN）、镁离子（MAGNESIUM ION）
作者：O'Brien, M.C.、Mckay, D.B.
提交日期：1993年8月9日
发布日期：1993年10月31日
最后修改日期：2024年2月7日
实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率2.43埃（Å）
引用文献：分子伴侣蛋白HSC70的苏氨酸204位点影响活性中心结构，但并非ATP水解所必需。《生物化学杂志》（J. Biol. Chem.），第268卷，1993年
创建时间：
1993-08-09
