SeMet-derived crystal structure of the N-terminal beta-hairpin docking (bHD) domain of the AerJ halogenase, from the aeruginosin biosynthetic assembly line

Protein Data Bank Japan2024-11-13 更新2026-05-23 收录

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SeMet-derived crystal structure of the N-terminal beta-hairpin docking (bHD) domain of the AerJ halogenase, from the aeruginosin biosynthetic assembly line Descriptor: AerJ, CHLORIDE ION Authors: Fage, C.D, Lewandowski, J.R, Challis, G.L. Deposit date: 2022-08-13 Release date: 2024-03-06 Last modified: 2024-11-13 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.68 Å) Cite: Tandem halogenation and condensation in aeruginosin biosynthesis is directed by docking domain-mediated carrier protein recruitment To Be Published

来自铜绿菌素（aeruginosin）生物合成装配线的AerJ卤化酶N端β发夹停靠（bHD）结构域的硒代蛋氨酸（SeMet）衍生晶体结构。标识符：AerJ、氯离子（CHLORIDE ION）作者：Fage C.D、Lewandowski J.R、Challis G.L. 提交日期：2022-08-13 发布日期：2024-03-06 最后修改日期：2024-11-13 实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率1.68埃（Å）引用文献：《铜绿菌素生物合成中的串联卤化与缩合反应由停靠结构域介导的载体蛋白招募所调控》（待发表）

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2022-08-13

SeMet-derived crystal structure of the N-terminal beta-hairpin docking (bHD) domain of the AerJ halogenase, from the aeruginosin biosynthetic assembly line

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