Helix Bundle Quaternary Structure from alpha/beta-Peptide Foldamers: GCN4-p1 with beta-residues at b and f heptad positions.
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Helix Bundle Quaternary Structure from alpha/beta-Peptide Foldamers: GCN4-p1 with beta-residues at b and f heptad positions. Descriptor: ACETATE ION, hybrid alpha/beta peptide based on the GCN4-p1 sequence; heptad positions b and f substituted with beta-amino acids Authors: Horne, W.S, Price, J.L, Keck, J.L, Gellman, S.H. Deposit date: 2007-02-20 Release date: 2007-03-27 Last modified: 2024-07-10 Method: X-RAY DIFFRACTION (2 Å) Cite: Helix Bundle Quaternary Structure from alpha/beta-Peptide Foldamers. J.Am.Chem.Soc., 129, 2007
基于α/β肽折叠体（alpha/beta-Peptide Foldamers）的螺旋束四级结构：b位与f位七肽重复位置引入β残基的GCN4-p1。
描述项：乙酸根离子（ACETATE ION），基于GCN4-p1序列的杂合α/β肽，其七肽重复位置（heptad positions）b与f被β氨基酸（beta-amino acids）取代。
作者：霍恩（Horne, W.S）、普莱斯（Price, J.L）、克克（Keck, J.L）、杰尔曼（Gellman, S.H）。
存入日期：2007年2月20日
发布日期：2007年3月27日
最后修改日期：2024年7月10日
实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率2埃（Å）
引用文献：《基于α/β肽折叠体的螺旋束四级结构》，《J.Am.Chem.Soc.》（美国化学会志），第129卷，2007年
创建时间：
2007-02-20
