STRUCTURAL AND THEORETICAL STUDIES SUGGEST DOMAIN MOVEMENT PRODUCES AN ACTIVE CONFORMATION OF THYMIDINE PHOSPHORYLASE

STRUCTURAL AND THEORETICAL STUDIES SUGGEST DOMAIN MOVEMENT PRODUCES AN ACTIVE CONFORMATION OF THYMIDINE PHOSPHORYLASE Descriptor: SULFATE ION, THYMIDINE PHOSPHORYLASE Authors: Pugmire, M.J, Cook, W.J, Jasanoff, A, Walter, M.R, Ealick, S.E. Deposit date: 1997-11-24 Release date: 1999-03-02 Last modified: 2024-02-21 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.6 Å) Cite: Structural and theoretical studies suggest domain movement produces an active conformation of thymidine phosphorylase. J.Mol.Biol., 281, 1998结构与理论研究表明结构域运动可形成胸苷磷酸化酶（thymidine phosphorylase）的活性构象 描述项：硫酸根离子、胸苷磷酸化酶 作者：Pugmire, M.J, Cook, W.J, Jasanoff, A, Walter, M.R, Ealick, S.E. 提交日期：1997年11月24日 发布日期：1999年3月2日 最后修改日期：2024年2月21日 研究方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率2.6 Å 引用：《结构与理论研究表明结构域运动可形成胸苷磷酸化酶的活性构象》，J.Mol.Biol.，第281卷，1998年