Nucleotide-free crystal structure of nucleotide-binding domain 1 from human MRP1 supports a general-base catalysis mechanism for ATP hydrolysis.

Protein Data Bank Japan2023-12-20 更新2026-03-21 收录

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ATP水解

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Nucleotide-free crystal structure of nucleotide-binding domain 1 from human MRP1 supports a general-base catalysis mechanism for ATP hydrolysis. Descriptor: MULTIDRUG RESISTANCE-ASSOCIATED PROTEIN 1, SULFATE ION Authors: Chaptal, V, Gueguen-Chaignon, V, Magnard, S, Falson, P, Di Pietro, A, Baubichon-Cortay, H. Deposit date: 2013-08-28 Release date: 2014-09-10 Last modified: 2023-12-20 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.1 Å) Cite: Nucleotide-Free Crystal Structure of Nucleotide-Binding Domain 1 from Human Abcc1 Supports a 'General-Base Catalysis' Mechanism for ATP Hydrolysis. Biochem.Pharm., 3, 2014

人源多药耐药相关蛋白1（Multidrug Resistance-Associated Protein 1, MRP1）的核苷酸结合结构域1的无核苷酸晶体结构支持ATP水解的通用碱催化机制。描述符：多药耐药相关蛋白1，硫酸根离子作者：Chaptal, V、Gueguen-Chaignon, V、Magnard, S、Falson, P、Di Pietro, A、Baubichon-Cortay, H 提交日期：2013年8月28日发布日期：2014年9月10日最后修改日期：2023年12月20日研究方法：X射线衍射（2.1 Å）引用文献：《人源ABCC1的核苷酸结合结构域1的无核苷酸晶体结构支持ATP水解的"通用碱催化"机制》，《生物化学药理学》（Biochem. Pharm.），第3卷，2014年

创建时间：

2013-08-28

Nucleotide-free crystal structure of nucleotide-binding domain 1 from human MRP1 supports a general-base catalysis mechanism for ATP hydrolysis.

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