V/A-ATPase from Thermus thermophilus, the soluble domain, including V1, d, two EG stalks, and N-terminal domain of a-subunit.

V/A-ATPase from Thermus thermophilus, the soluble domain, including V1, d, two EG stalks, and N-terminal domain of a-subunit. Descriptor: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE, V-type ATP synthase alpha chain, V-type ATP synthase beta chain, ... Authors: Kishikawa, J, Nakanishi, A, Furuta, A, Kato, T, Namba, K, Tamakoshi, M, Mitsuoka, K, Yokoyama, K. Deposit date: 2020-02-13 Release date: 2020-09-09 Last modified: 2025-09-17 Method: ELECTRON MICROSCOPY (3.5 Å) Cite: Mechanical inhibition of isolated V o from V/A-ATPase for proton conductance. Elife, 9, 2020

嗜热栖热菌（Thermus thermophilus）来源的V/A型ATP合酶（V/A-ATPase）可溶性结构域，包含V1结构域、d亚基、两个EG柄（EG stalk）以及α亚基（a-subunit）的N端结构域。标注项：腺苷-5'-二磷酸（ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE）、V型ATP合酶α亚基（V-type ATP synthase alpha chain）、V型ATP合酶β亚基（V-type ATP synthase beta chain）等。作者：Kishikawa J、Nakanishi A、Furuta A、Kato T、Namba K、Tamakoshi M、Mitsuoka K、Yokoyama K。入库日期：2020年2月13日；发布日期：2020年9月9日；最后修改日期：2025年9月17日。实验方法：电子显微镜（3.5埃）。引用文献：《用于质子传导的V/A型ATP合酶分离Vₒ结构域的机械抑制》，《Elife》，第9卷，2020年。