Crystal Structure of p-acrylamido-phenylalanine modified TEM1 beta-lactamase from Escherichia coli :E166N mutant
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Crystal Structure of p-acrylamido-phenylalanine modified TEM1 beta-lactamase from Escherichia coli :E166N mutant Descriptor: Beta-lactamase TEM Authors: Xiao, H, Nasertorabi, F, Choi, S, Han, G.W, Reed, S.A, Stevens, C.S, Schultz, P.G. Deposit date: 2015-04-28 Release date: 2015-05-20 Last modified: 2023-09-27 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.8 Å) Cite: Exploring the potential impact of an expanded genetic code on protein function. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 112, 2015
大肠杆菌来源的经对丙烯酰胺基苯丙氨酸修饰的TEM1 β-内酰胺酶（beta-lactamase）E166N突变体的晶体结构：描述符：TEM型β-内酰胺酶；作者：Xiao, H、Nasertorabi, F、Choi, S、Han, G.W、Reed, S.A、Stevens, C.S、Schultz, P.G；存档日期：2015-04-28；发布日期：2015-05-20；最后更新日期：2023-09-27；实验方法：X射线衍射（1.8 Å）；引用文献：《探索扩展遗传密码对蛋白质功能的潜在影响》，《美国国家科学院院刊》，112卷，2015年
创建时间：
2015-04-28
