Crystal structure of human ferrochelatase mutant with His 341 replaced by Cys

Crystal structure of human ferrochelatase mutant with His 341 replaced by Cys Descriptor: CHOLIC ACID, FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER, Ferrochelatase, ... Authors: Dailey, H.A, Wu, C.-K, Horanyi, P, Medlock, A.E, Najahi-Missaoui, W, Burden, A, Dailey, T.A, Rose, J.P. Deposit date: 2007-04-25 Release date: 2007-10-02 Last modified: 2023-08-30 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.2 Å) Cite: Altered orientation of active site residues in variants of human ferrochelatase. Evidence for a hydrogen bond network involved in catalysis. Biochemistry, 46, 2007

人亚铁螯合酶（ferrochelatase）第341位组氨酸（His）替换为半胱氨酸（Cys）的突变体晶体结构。描述项：胆酸（CHOLIC ACID）、FE2/S2（无机）簇（FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER）、亚铁螯合酶（ferrochelatase）等。作者：Dailey, H.A、Wu, C.-K、Horanyi, P、Medlock, A.E、Najahi-Missaoui, W、Burden, A、Dailey, T.A、Rose, J.P.。提交日期：2007年4月25日。发布日期：2007年10月2日。最后修改日期：2023年8月30日。检测方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率2.2埃（Å）。引用文献：《人亚铁螯合酶变体活性位点残基的取向改变：催化相关氢键网络的证据》，刊载于《生物化学（Biochemistry）》，2007年，第46卷。