Crystal Structure of N-acetylneuraminic acid lyase from Staphylococcus aureus with the chemical modification thia-lysine at position 165
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Crystal Structure of N-acetylneuraminic acid lyase from Staphylococcus aureus with the chemical modification thia-lysine at position 165 Descriptor: CHLORIDE ION, N-ACETYLNEURAMINATE LYASE Authors: Timms, N, Polyakova, A, Windle, C.L, Trinh, C.H, Nelson, A, Trinh, A.R, Berry, A. Deposit date: 2012-02-06 Release date: 2013-01-23 Last modified: 2024-10-09 Method: X-RAY DIFFRACTION (2 Å) Cite: Structural Insights Into the Recovery of Aldolase Activity in N-Acetylneuraminic Acid Lyase by Replacement of the Catalytically Active Lysine with Gamma-Thialysine by Using a Chemical Mutagenesis Strategy. Chembiochem, 14, 2013
金黄色葡萄球菌来源的、165位氨基酸位点带有硫代赖氨酸（thia-lysine）化学修饰的N-乙酰神经氨酸裂解酶（N-acetylneuraminic acid lyase）晶体结构
数据标注项：氯离子（CHLORIDE ION）、N-乙酰神经氨酸裂解酶（N-ACETYLNEURAMINATE LYASE）
作者：蒂姆姆斯（Timms, N）、波利亚科娃（Polyakova, A）、温德尔（Windle, C.L）、特林（Trinh, C.H）、纳尔逊（Nelson, A）、特林（Trinh, A.R）、贝里（Berry, A）
提交日期：2012年2月6日
发布日期：2013年1月23日
最后修改日期：2024年10月9日
实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率为2埃（Å）
引用文献：《利用化学诱变策略将催化活性赖氨酸替换为γ-硫代赖氨酸以恢复N-乙酰神经氨酸裂解酶醛缩酶活性的结构研究》，刊载于《Chembiochem》2013年第14卷
创建时间：
2012-02-06
