Crystal structure of the cysteine desulfurase CsdA (persulfurated) from Escherichia coli at 2.384 Angstroem resolution

Crystal structure of the cysteine desulfurase CsdA (persulfurated) from Escherichia coli at 2.384 Angstroem resolution Descriptor: DI(HYDROXYETHYL)ETHER, GLYCEROL, L(+)-TARTARIC ACID, ... Authors: Fernandez, F.J, Arda, A, Lopez-Estepa, M, Aranda, J, Penya-Soler, E, Garces, F, Quintana, J.F, Round, A, Campos-Oliva, R, Bruix, M, Coll, M, Tunon, I, Jimenez-Barbero, J, Vega, M.C. Deposit date: 2016-01-11 Release date: 2016-11-23 Last modified: 2024-01-10 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.384 Å) Cite: Mechanism of Sulfur Transfer Across Protein-Protein Interfaces: The Cysteine Desulfurase Model System Acs Catalysis, 6, 2016

大肠杆菌来源的过硫化修饰型半胱氨酸脱硫酶（cysteine desulfurase）CsdA的晶体结构，分辨率达2.384埃。结构组分描述：二(羟乙基)醚（DI(HYDROXYETHYL)ETHER）、甘油（GLYCEROL）、L(+)-酒石酸（L(+)-TARTARIC ACID）等。作者团队包括：Fernandez F.J.、Arda A、Lopez-Estepa M、Aranda J、Penya-Soler E、Garces F、Quintana J.F.、Round A、Campos-Oliva R、Bruix M、Coll M、Tunon I、Jimenez-Barbero J、Vega M.C.。该数据集沉积日期为2016年1月11日，发布日期为2016年11月23日，最后更新日期为2024年1月10日。实验方法：X射线衍射法（X-RAY DIFFRACTION，分辨率2.384 Å）。引用信息：《蛋白质-蛋白质界面间的硫转移机制：半胱氨酸脱硫酶模型体系》，刊载于《ACS催化》（Acs Catalysis）第6卷，2016年。