Structural Characterization of tetrameric Mycobacterium tuberculosis fructose 1,6-bisphosphate aldolase - substrate binding and catalysis mechanism of a class IIa bacterial aldolase
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Structural Characterization of tetrameric Mycobacterium tuberculosis fructose 1,6-bisphosphate aldolase - substrate binding and catalysis mechanism of a class IIa bacterial aldolase Descriptor: 1,6-FRUCTOSE DIPHOSPHATE (LINEAR FORM), Fructose-bisphosphate aldolase, SODIUM ION, ... Authors: Pegan, S, Rukseree, K, Franzblau, S.G, Mesecar, A.D. Deposit date: 2008-09-22 Release date: 2009-02-10 Last modified: 2023-08-30 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.31 Å) Cite: Structural basis for catalysis of a tetrameric class IIa fructose 1,6-bisphosphate aldolase from Mycobacterium tuberculosis J.Mol.Biol., 386, 2009
四聚体结核分枝杆菌（Mycobacterium tuberculosis）果糖1,6-二磷酸醛缩酶的结构表征——IIa类细菌醛缩酶的底物结合与催化机制
描述符：1,6-二磷酸果糖（线性形式）、果糖二磷酸醛缩酶、钠离子……
作者：佩根（Pegan, S）、鲁克瑟里（Rukseree, K）、弗朗茨布劳（Franzblau, S.G）、梅瑟卡尔（Mesecar, A.D.）
存档日期：2008-09-22
发布日期：2009-02-10
最后修改日期：2023-08-30
实验方法：X射线衍射（1.31 Å）
引用文献：《结核分枝杆菌四聚体IIa类果糖1,6-二磷酸醛缩酶的催化结构基础》，《Journal of Molecular Biology》（J.Mol.Biol.），386卷，2009年
创建时间：
2008-09-22
