Crystal structure of ligand-binding domain of Campylobacter jejuni chemoreceptor Tlp3 in complex with beta-methylnorleucine

Crystal structure of ligand-binding domain of Campylobacter jejuni chemoreceptor Tlp3 in complex with beta-methylnorleucine Descriptor: CHLORIDE ION, GLYCEROL, Methyl-accepting chemotaxis protein, ... Authors: Khan, M.F, Machuca, M.A, Rahman, M.M, Roujeinikova, A. Deposit date: 2020-03-09 Release date: 2020-05-20 Last modified: 2023-10-18 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.383 Å) Cite: Structure-Activity Relationship Study Reveals the Molecular Basis for Specific Sensing of Hydrophobic Amino Acids by theCampylobacter jejuniChemoreceptor Tlp3. Biomolecules, 10, 2020

空肠弯曲菌（Campylobacter jejuni）趋化受体Tlp3的配体结合域与β-甲基正亮氨酸（beta-methylnorleucine）形成复合物的晶体结构。共晶组分描述：氯离子（CHLORIDE ION）、甘油（GLYCEROL）、甲基趋化接受蛋白（Methyl-accepting chemotaxis protein）等。作者：Khan, M.F、Machuca, M.A、Rahman, M.M、Roujeinikova, A. 保藏日期：2020年3月9日；发布日期：2020年5月20日；最后更新日期：2023年10月18日。解析方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率1.383埃（Å）。引用文献：《构效关系研究揭示空肠弯曲菌趋化受体Tlp3特异性识别疏水氨基酸的分子机制》，发表于Biomolecules期刊，第10卷，2020年。